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Plenio will Ulmer Quantenbiologie zur Technologieschmiede formen

Die Quantenbiologie könnte der nächste große Forschungs-Coup werden. Ganz vorne mit dabei ist Martin Plenio. Der 46-jährige Ulmer Professor für Theoretische Physik zählt zu den weltweit führenden Quantentechnologen, bekleidet seit 2009 eine Alexander von Humboldt-Professur und eine Teilzeitprofessur am Londoner Imperial College, an dem er zuvor einen Lehrstuhl für Quantenphysik innehatte.

Prof. Dr. Martin Plenio © Universität Ulm

Auf dem Ulmer Campus wollen Prof. Dr. Martin Plenio und renommierte Kollegen aus (Quanten- und Bio-)Physik, Chemie und Medizin “biologische Phänomene auf bisher unerreichten Skalen mit unerreichter Präzision messen”. Riskant, innovativ und interdisziplinär ist dieser neue Wissenschaftszweig, den EU (über einen ERC Synergy Grant), Bund, Land und Universität mit einem Forschungsbau am Ulmer Standort mit fast 40 Millionen Euro fördern.

Bei Erfolg winken volkswirtschaftlich bedeutende Technologien zur medizinischen Diagnostik, locken große Einsparungen für die Pharma-Industrie und die Optimierung organischer Solarzellen. 2017 soll am Oberen Eselsberg das weltweit erste Zentrum für Quanten-Biowissenschaften (ZQB) für mehr als 100 Mitarbeiter fertiggestellt sein. Neben Plenio zählen der experimentelle Physiker und Leiter des Instituts für Quantenoptik Prof. Dr. Fedor Jelezko sowie Prof. Dr. Tanja Weil, Leiterin des Instituts für Organische Chemie III, und Prof. Dr. Frank Kirchhoff, Leiter des Instituts für Molekulare Virologie, zum Gründungsdirektorium der künftigen Technologieschmiede.

Eine Theorie wird salonfähig

Die Photosynthese läuft dank Quantenmechanik hocheffizient ab. © pixabay

Quantenbiologie wird aktuell als neuer Forschungszweig gefeiert. Die Idee ist viel älter. Bereits die Gründungsväter der Quantenmechanik fragten vor 90 Jahren nach den Auswirkungen der gerade neu entdeckten Naturgesetze auf unser Verständnis von biologischen Prozessen. Der erste war der deutsche Physiker Prof. Dr. Pascual Jordan, “Der unbesungene Held der Quantenphysik” (FAZ, 12.11.2003). Ihm fehlten aber die Methoden, um seine Ideen experimentell zu prüfen. Erst seit rund zehn Jahren lassen sich laut Martin Plenio quantenmechanische Effekte in einem natürlichen System sehen und quantitativ untersuchen.

So gelang Wissenschaftlern an der University of California, Berkeley, im Jahr 2007 mit 2D-ultraschneller (femtosekundenlanger) Laserspektroskopie ein Schlüssel-Experiment an Teilen des photosynthetischen Apparates von grünen Schwefelbakterien (doi:10.1038/nature05678). Dessen gemessene Signale legten den Schluss nahe, der Energietransfer der Photosynthese laufe nur deshalb nahezu verlustfrei ab, weil er sich quantenmechanische Effekte zunutze macht. Die Veröffentlichung sorgte für weltweites Aufsehen. Ähnliche Versuche an Algen und höheren Pflanzen stützten die Beobachtungen.

Die Natur - eine geniale Nanoarchitektin

Elektromagnetische Strahlung (sichtbares Licht) wird bei der Photosynthese im sogenannten Lichtsammelkomplex (Antennenkomplex, Komplex aus Chlorophyll und Proteinen) absorbiert. Dabei werden optisch angeregte Elektron-Loch-Zustände, sogenannte Exzitonen, erzeugt. Diese transportieren Energie vom Lichtsammelkomplex zum Reaktionszentrum. Der extrem effektive und ultraschnelle Energietransfer lässt sich allerdings nicht mit klassischer Physik, wohl aber mit Quantenmechanik erklären: Die Energie wird laut Plenio nicht gleichmäßig, sondern in wellenförmigen Oszillationen transportiert. Grundlage dafür ist die sogenannte Quantenkohärenz. Plenio und Kollegen haben außerdem herausgefunden, dass die Pigmente im Photosynthetischen Komplex nicht zufällig angeordnet sind. Vielmehr hat die Natur diesen Komplex so optimiert, dass die Vibrationen des Pigment-Protein-Komplexes ausgenutzt werden können. Die Exzitonen wechselwirken mit diesem Komplex und können dadurch ihre Energie besonders effizient wieder abgeben. Im Reaktionszentrum wird die übertragene Energie dann in chemischer Form gespeichert.

Dieses Gestaltungsprinzip liegt bei vielen lichtsammelnden Photon-Antennen im Pigment-Protein-Komplex vor. Zum Beispiel auch beim Fenna-Matthews-Olson-Komplex, über den im grünen Schwefelbakterium Energie von den Antennen zum Reaktionszentrum transportiert wird (Huelga, 2013).

Ein Widerspruch, der sich rasend schnell auflöst

Wie aber können fragile quantenmechanische Phänomene, die sonst nur in ultraisolierten, extrem kalten und luftleeren Apparaten erzeugt werden, in der belebten „schmutzigen“ Natur überleben? Für Plenio ist das kein Widerspruch. Denn Quantenphänomene wie in der Photosynthese finden in billionstel Sekunden statt, also so schnell, dass sie von den störenden Einflüssen des biologischen Systems nicht ganz zerstört werden.

Dass Quantenmechanik in der Photosynthese eine Rolle spielt, hält Plenio inzwischen für bewiesen. Diese Evidenz steht indes in zwei weiteren heiß beforschten Bereichen der Quantenbiologie noch aus: dem Magnetfeldsinn der Zugvögel und dem Geruchssinn.

Mit Diamanten ins Innerste der Biologie blicken

Nanodiamant als Sensor für das Metalloprotein Ferritin © Nachdruck mit freundlicher Genehmigung aus: Ermakova, Pramanik, Cai et al.: Detection of a Few Metallo-Protein Molecules Using Color Centers in Nanodiamonds. Nano Letters ( 1.7.2013) American Chemical Society 2013.

Im Ulmer ZQB will man der Biologie mithilfe einer maßgeschneiderten Nanomikroskopie auf Basis winziger Diamanten Geheimnisse entlocken. Die Forscher machen sich die magnetisch empfindlichen Fehlstellen im Diamantkristall zunutze, die als hochempfindliche Magnetfeldsensoren eingesetzt werden sollen. Damit lasse sich die Position von Atomen messen und auch die Struktur eines Proteins oder eines einzelnen Biomoleküls bestimmen. „Das ist unser Ziel. Die Theorie sagt uns, dass das möglich sein sollte“, sagt Plenio.

So intime Einblicke in biologische Prozesse bleiben bisherigen bildgebenden Verfahren noch verschlossen. Die Kernspinresonanzspektroskopie (NMR) benötigt 1012 Moleküle, um ein Signal zu bekommen, die Röntgenstrukturanalyse braucht zwar weniger, aber immer noch Millionen von Molekülen, die kristallisiert, in Vakuum gepackt und Röntgenstrahlen ausgesetzt werden müssen – somit sind sie ungeeignet für Proteine in ihrer natürlichen Umgebung. Bei Elektronenmikroskopen werden Elektronen im Vakuum auf Moleküle geschossen, was diese schnell beschädigt. Auch die jüngst mit dem Nobelpreis prämierte STED-Mikroskopie von Stefan Hell benötigt sehr hohe Lichtintensitäten und ist nach Plenios Einschätzung nicht in der Lage, Strukturen von Proteinen aufzuklären.

Auf derselben Nanoebene

Diamanten lassen sich auf einen Durchmesser von 2 bis 5 Nanometer miniaturisieren und ganz nah an ein Protein bringen, wenn die Oberfläche so behandelt wurde, dass der Diamant sich an bestimmten Stellen im Protein anbindet. Bis zur Realisierung solcher Messungen „in vivo“ ist es noch ein langer Weg, der im Physiklabor beginnt. Aber nach Plenios Überzeugung „steht dem nichts Fundamentales entgegen“.

Zwar fehlt es der technisch aufwendigen Konstruktion von Gittereffekten in Nanodiamanten noch etwas an Treffsicherheit, doch nach Plenios Einschätzung gibt es einige gute Ansätze zum maßgeschneiderten Design solcher Nanomikroskope. Diese zu entwickeln und zu verfeinern, für ihren Einsatz in lebenswissenschaftlichen Disziplinen zu ertüchtigen, grundlagenorientierte Fragen sowie Anwendungsbereiche zu ergründen, ist Aufgabe des interdisziplinären ZQB, in dem sich die natur- und lebenswissenschaftliche Exzellenz des Ulmer Campus konzentrieren soll.

Lassen Quantentechnologen Pharmazeuten-Träume wahr werden?

Forschung ist stets ein ungedeckter Scheck auf die Zukunft. Gleichwohl klingen die Ulmer Versprechen verheißungsvoll: Was, wenn sich dank chemisch modifizierter und also biokompatibel gemachter Nanosensorik einzelne Proteine beobachten und ihre Tertiärstruktur oder sogar noch mehr bestimmen ließe? Dann könnte ein Traum für pharmazeutische Forscher wahr werden, wenn sich Struktur und vielleicht sogar Dynamik von Zellrezeptoren bestimmen ließen, an denen derzeit sechs von zehn Arzneimitteln angreifen.

Bislang lassen sich diese Proteine nicht aus der Zellmembran entfernen, deren integraler und stabilisierender Bestandteil sie sind. In Kenntnis der Struktur einzelner Membranrezeptoren wären Pharmazeuten womöglich imstande, Arzneimittel maßzuschneidern, wenn sie deren intrazelluläre Signale beobachten und sie anhand der molekularen Dynamik womöglich verstehen, wie und warum dieser Rezeptor auf ein bestimmtes Molekül reagiert. Im Umkehrschluss würde dieses Wissen Pharmaunternehmen teure Forschung ersparen, wenn sie für die Entwicklung von Medikamenten auf eine bestimmte Molekülklasse verzichten könnten.

Erste Ausgründung steht bevor

Die Erforschung quantenbiologischer Grundlagen, wie sie im ZQB die nächsten zehn bis 15 Jahre passieren soll, schließt Anwendungsrelevantes nicht aus. So machten jüngst Plenio und Kollegen einen überraschenden „Bei-Fund“ in ihrer Sensorik-Forschung. Aus der inzwischen patentgeschützten Idee will jetzt Plenio mit Kollegen und Ex-Mitarbeitern ein Geschäft machen. Das Start-up will durch Kombination von Nanodiamanten und MRT eine deutlich verbesserte molekulare Bildgebung für die präklinische Forschung und auf längere Sicht für die medizinische Diagnostik erzielen.

Unterdessen haben Plenio, Jelezko, Weil und die Ulmer Elektronenmikroskopikerin Ute Kaiser schon vorgeführt, wie ZQB funktioniert: Sie wiesen das für die Speicherung von Eisen im Organismus verantwortliche Protein Ferritin mithilfe von Nanodiamanten nach. Die Diamanten wurden so modifiziert, dass sie das von den Eisenatomen im Ferritin generierte Magnetfeld detektieren können. Theoretische Modellrechnungen stimmten mit den gemessenen Daten überein. Die Methode konnte als neue Sensortechnologie validiert werden.

Wichtige Arbeiten mit lebenswissenschaftlichem Bezug (Auswahl):

Huelga SF and Plenio MB. Vibrations, Quanta and Biology. Contemp Phys 2013; 54: 181-207.

Ermakova A, Pramanik G, Cai J-M, Algara-Siller G, Kaiser U, Weil T, Tzeng Y-K, Chang HC, McGuinness LP, Plenio MB, Naydenov B, Jelezko F. Detection of a Few Metallo-Protein Molecules Using Color Centers in Nanodiamonds. Nano Lett 2013; 13 (7): 3305-9 (DOI: 10.1021/nl4015233).


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