Chaperone kommen in allen Organismengruppen vor, von den Bakterien über die Pflanzen bis zu den Tieren. Man entdeckte sie, weil sie eine wichtige Aufgabe erfüllen: Bei einem Hitzeschock führen sie geschädigte Eiweiße in die korrekte Form zurück. Aber sie leisten noch viel mehr. „Die Hitzeschock-Antwort ist wahrscheinlich sogar nur eine Spezialfunktion von HSP70-Chaperonen“, sagt Michael Schroda, Juniorprofessor in der Abteilung für Biochemie der Pflanzen am Institut für Biologie II der Universität Freiburg. So lotsen sie Proteine durch die Membranen von Organellen oder regulieren den Zusammenbau von Proteinkomplexen. Und in den Chloroplasten der einzelligen Alge Chlamydomonas reinhardtii wirken sie dem schädlichen Einfluss von Licht entgegen, wie Schrodas Arbeitsgruppe herausgefunden hat.

Schon 1989 entdeckte Schrodas Doktorvater, der Freiburger Professor Christoph Beck, dass die Produktion des Chloroplasten-Chaperons HSP70B (HSP steht für Hitzeschock-Protein) bei Chlamydomonas durch Licht angeregt wird. Seit seiner Doktorarbeit 1999 untersucht Schroda, welche biologische Funktion diese Lichtinduktion hat. Und inzwischen weiß er, dass es etwas mit dem Schutz des Proteinkomplexes Photosystem II zu tun hat.

Das an der innersten der drei Chloroplastenmembranen sitzende Photosystem II ist das Kernstück der Photosynthese und somit fundamental für die Energiegewinnung der Pflanzen. Es enthält unter anderem Chlorophyll-Moleküle. Unter Aufnahme von Lichtquanten beginnt hier die Reaktion, bei der Lichtenergie in Form von Elektronen an zellinterne Energieträger übergeben wird. Aber das Photosystem II ist sehr sensibel, bereits bei einer Lichteinstrahlung, wie sie an einem normalen Sommertag zu beobachten ist, wird es geschädigt. Schroda und seine Mitarbeiter fanden heraus, dass das Chaperon HSP70B einen Schutz vor dieser Inhibition vermittelt. Und inzwischen haben sie auch eine Vorstellung davon, wie das passiert.

„Um die komplexe Funktion der Chaperone zu verstehen, muss man herausfinden, mit welchen anderen Proteinen sie interagieren“, sagt Schroda. HSP70-Chaperone selbst können nur die Struktur von Proteinen beeinflussen, aber welche spezifischen Ziele sie in der Zelle modifizieren, das entscheiden ihre Reaktionspartner, die so genannten Co-Chaperone, denn erst sie vermitteln die Bindung an diese Ziele. Ein solches Co-Chaperon in den Chloroplasten von Chlamydomonas ist das Protein CDJ2. Schroda und seine Mitarbeiter entdeckten, dass ein Komplex aus CDJ2 und HSP70B die Bildung und den Abbau von Ring- und Stäbchenstrukturen aus dem Protein VIPP1 beschleunigt. Solche Stäbchenstrukturen durchziehen normalerweise den Innenraum der Chloroplasten. Bisher weiß jedoch niemand, was ihre Aufgabe ist.

„Wir glauben, dass HSP70B den Schutz vor Lichtschäden im Photosystem II über die Interaktion mit den VIPP1-Proteinen bewirkt“, sagt Schroda. Eine Beobachtung seiner Arbeitsgruppe stützt diese Hypothese: Gentechnisch veränderte Chlamydomonas-Zellen, die nur wenig VIPP1 produzieren, sind sehr lichtempfindlich, schon bei schwacher Einstrahlung bleichen sie aus. Auf welche Weise die VIPP1-Stäbchen und das Chaperon HSP70B das Photosystem II schützen, will Schroda in Zukunft untersuchen.

Eine sichtbare Frucht trägt seine Forschung bereits jetzt: Ganz nebenbei hat er eine Methode entwickelt, wie sich eingeführtes Erbgut in Chlamydomonas exprimieren lässt. Bis dahin war das kaum möglich, denn eingesetzte Gene waren für die Enzyme der Transkription wegen der dichten Verpackung der DNA unzugänglich. Durch Zufall löste Schroda das Problem, indem er vor das eingeführte Gen ein als Promotor bezeichnetes Stück des HSP70A-Gens einbaute, das normalerweise die Expression dieses Gens kontrolliert.

Den Erfolg des Verfahrens erklärt Schroda sich bisher mit einer Hypothese. Weil Chaperone eine so wichtige Rolle für die korrekte Eiweißfaltung spielen, müssen ihre Gene immer ablesbar sein. Sie interagieren daher mit Faktoren, die ihre Umgebung im Genom „zugänglich“ halten. Den molekularen Mechanismus untersuchen Schroda und seine Kollegen jetzt genauer.

Schrodas Methode verwenden inzwischen fast alle Wissenschaftler, die mit der einzelligen Alge arbeiten. Und seine Forschung zur Funktionsweise von HSP70-Chaperonen im Chloroplasten könnte auch der Biotechnologie zugute kommen, zum Beispiel im Zusammenhang mit dem „Molecular Farming“. So werden industriell relevante Proteine in Zukunft vielleicht einfach in Chloroplasten von Pflanzen hergestellt, wofür sie meist Faltungshilfe durch Chaperone benötigen. Auf diese Weise lassen sie sich dann in großen Mengen und mit geringem ökonomischen Aufwand auf Feldern züchten.

mn – 02.04.08
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