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Neuer Mechanismus für Bildung von Ribosomen entdeckt

Einen neuen Mechanismus bei der Bildung von Ribosomen haben Wissenschaftler des Biochemie-Zentrums der Universität Heidelberg entdeckt. In einem interdisziplinären Ansatz beschreiben die Heidelberger Forscher gemeinsam mit Kollegen aus der Schweiz und Japan ein bislang unbekanntes Protein, das bei der Ribosomenherstellung in Eukaryoten – dies sind alle Lebewesen, deren Zellen einen Zellkern besitzen – eine besondere Rolle spielt. Dieses Protein sorgt dafür, dass bestimmte für die Bildung der Ribosomen erforderliche Bestandteile wie „Anhalter“ gemeinsam an den Ort transportiert werden, an dem der Herstellungsprozess stattfindet. Die Forschungsergebnisse wurden in „Science“ veröffentlicht.

Die große Ribosomenuntereinheit mit den beiden r-Proteinen RPI5 (gelb) und RPI11 (grün), die an die weinrot markierten Bereiche der rRNA binden. © Ed Hurt, BZH, Universität Heidelberg

Ribosomen sind die Proteinfabriken der Zelle. Sie stellen hochkomplexe makromolekulare Maschinen dar, die aus zwei unterschiedlichen Teilen, der großen und der kleinen Untereinheit bestehen. Bei eukaryotischen Zellen bestehen die beiden Untereinheiten aus zwei langen und zwei kurzen Ribonukleinsäure-Ketten (rRNA) und über 70 verschiedenen ribosomalen Proteinen (r-Proteinen). Alle diese Komponenten sind zusammen in einer  komplizierten speziellen dreidimensionalen Struktur arrangiert. Die korrekte Synthese der Ribosomen ist von entscheidender Bedeutung für das Überleben aller Zellen und ein nach strengen Regeln ablaufender Prozess.

Die Bildung neuer Ribosomen vollzieht sich bei Eukaryoten hauptsächlich im Zellkern. In einem speziellen Bereich des Kerns, dem Nucleolus, werden die rRNA-Ketten direkt von den entsprechenden DNA-Sequenzen transkribiert, und bereits hier beginnt auch der Zusammenbau aus den Einzelkomponenten. Dazu müssen die für die Herstellung erforderlichen Proteine aus dem Zellplasma in den Zellkern transportiert werden. Außer den etwa 70 r-Proteinen sind am Prozess noch zahlreiche so genannte prä-ribosomale Faktoren beteiligt, die als Werkzeuge der Ribosomen-Biogenese dienen. Bisher war unklar, ob r-Proteine, die eine ähnliche Funktion besitzen und daher in der Ribosomenstruktur funktionelle Cluster bilden, nicht auch zusammen in den Zellkern transportiert werden.

Die Wissenschaftler haben nun ein Protein entdeckt, das den gemeinsamen Transport bestimmter r-Proteine in funktionalen Clustern in den Zellkern koordiniert. Es trägt den Namen Symportin1, der den „synchronisierten Import“ bezeichnet. „Symportin1 synchronisiert den Import der beiden r-Proteine Rpl5 und Rpl11 in den Zellkern und unterstützt deren Einbau in die wachsende Ribosomenstruktur“, erläutert Prof. Dr. Irmgard Sinning vom Biochemie-Zentrum der Universität Heidelberg (BZH). „Dabei kommt ein logistisches Konzept zum Einsatz, das aus dem Alltag bekannt ist, etwa wenn wir im Auto einen Anhalter mitnehmen oder uns ein Taxi teilen, weil wir dasselbe Ziel haben“, sagt Dr. Gert Bange vom BZH, der gemeinsam mit Dr. Dieter Kressler (jetzt Universität Fribourg) Erstautor der Veröffentlichung ist.

Die Wissenschaftler der Universität Heidelberg und der Universität Fribourg (Schweiz) haben bei ihrer Forschung eng mit Kollegen der japanischen Universität Osaka zusammengearbeitet. „Die Kombination verschiedener Methoden in einem Spektrum von ,klassischer‘ Zellbiologie bis hin zu neuen biophysikalischen Ansätzen war die entscheidende Grundlage dafür, dass wir diesen bisher nicht bekannten biologischen Mechanismus nun detailliert beschreiben können“, betont Prof. Dr. Ed Hurt, der ebenfalls Mitglied des BZH ist. Bei den Untersuchungen kam die Kristallisationsplattform des Biochemie-Zentrums zum Einsatz; die Forschungsarbeiten wurden vom Exzellenzcluster „CellNetworks“ der Universität Heidelberg unterstützt.

Seiten-Adresse: https://www.gesundheitsindustrie-bw.de/fachbeitrag/pm/neuer-mechanismus-fuer-bildung-von-ribosomen-entdeckt