Mithilfe von wärmesensitiven Schaltern ist es möglich, die Aktivität von Proteinen gezielt durch geringe Temperaturänderungen zu steuern. Grundlage dafür ist eine neuartige, modulare Designstrategie, die Wissenschaftler am Institut für Pharmazie und Molekulare Biotechnologie der Universität Heidelberg entwickelt haben. Sie erlaubt es, Sensordomänen unabhängig von Funktion oder räumlicher Struktur in unterschiedliche Proteine zu integrieren.

Das Protein SNAP-tag ist ein leistungsstarkes Werkzeug, um Proteine mit synthetischen Fluorophoren für die Biobildgebung zu markieren. Wissenschaftler*innen des Max-Planck-Instituts für medizinische Forschung in Heidelberg haben eine deutlich verbesserte Version namens SNAP-tag2 entwickelt und Substrate optimiert, um Proteine in lebenden Zellen schneller markieren zu können.

Die Fähigkeit von Proteinkinasen, eine Phosphatgruppe auf Zielproteine zu übertragen, spielt in vielen zellulären Prozessen eine wichtige Rolle. Wissenschaftler haben nun ein molekulares Werkzeug entwickelt, mit dem sich diese Kinaseaktivitäten sowohl räumlich als auch zeitlich verfolgen lassen. Damit ist es möglich, den Zusammenhang zwischen Kinaseaktivitäten und zellulären Phänotypen in heterogenen Zellpopulationen und in vivo zu untersuchen.

Proteinphosphatasen sind die Gegenspieler der Proteinkinasen, zusammen steuern diese beiden Enzymgruppen praktisch jeden Aspekt des Zellverhaltens. Daher ist die Möglichkeit, in die Aktivität spezifischer Kinasen oder Phosphatasen einzugreifen, die Grundlage für eine wachsende Zahl medizinischer Behandlungen, von der Unterdrückung von Entzündungen bei Organtransplantationen bis hin zur Therapie von Leukämie.