Biochemiker am Institute for Innate Immunoscience (MI3) der Medizinischen Fakultät Mannheim der Universität Heidelberg haben einen wichtigen Mechanismus der Qualitätskontrolle bei der Proteinbiosynthese entdeckt. Georg Stoecklin und sein Team konnten zeigen, dass die E3 Ubiquitin-Ligase RNF10 dafür sorgt, dass Störungen durch „liegengebliebene“ Ribosomen behoben werden, indem die Ribosomen von der mRNA abgelöst werden.

Welche möglichen räumlichen Strukturen können komplexe Proteine einnehmen? Diese Frage beantworten Konstanzer BiophysikerInnen am Beispiel von Ubiquitin-Dimeren durch eine neuartige Kombination hochauflösender NMR-Spektroskopie mit aufwendigen Computersimulationen.