Mit dem Ziel, lebende Zellen aus nicht-lebenden Bausteinen zu erschaffen, arbeitet die synthetische Biologie mit RNA-Origami. Dieses Werkzeug nutzt die Multifunktionalität des Biomoleküls RNA, um es zu Bausteinen zu falten, so dass die Proteinsynthese überflüssig wird. Mithilfe dieser Technik des RNA-Origami ist es gelungen, Nanoröhrchen herzustellen, die sich zu Zytoskelett-ähnlichen Strukturen falten.

Wie werden Proteine in unseren Zellen noch während ihrer Herstellung modifiziert? Ein internationales Team aus Forschenden der Universität Konstanz, des Caltech und der ETH Zürich entschlüsselte den molekularen Mechanismus dieses Vorgangs, der für unser Leben und unsere Gesundheit essenziell ist.

Neue Proteine für biomedizinische oder andere Anwendungen computergestützt zu entwickeln, erfordert lange Rechenzeiten auf leistungsstarken Servern. Ein Team aus Forschenden des Max-Planck-Instituts für Biologie Tübingen und des Universitätsklinikums Tübingen hat nun eine neue Berechnungsmethode entwickelt und getestet, die die notwendigen Energiekalkulationen erheblich beschleunigt.

Welche möglichen räumlichen Strukturen können komplexe Proteine einnehmen? Diese Frage beantworten Konstanzer BiophysikerInnen am Beispiel von Ubiquitin-Dimeren durch eine neuartige Kombination hochauflösender NMR-Spektroskopie mit aufwendigen Computersimulationen.

Konstanzer und Züricher Forschende entschlüsseln einen biochemischen Mechanismus, der dafür sorgt, dass neuentstehende Proteine beim Verlassen der zelleigenen Proteinfabriken korrekt weiterverarbeitet werden. Damit wird ein seit langem bestehendes Rätsel der Proteinsortierung gelöst.

Mitochondrien gelten als Kraftwerke der Zellen, sie sind wesentlich für den menschlichen Stoffwechsel. Fehlfunktionen von 40 Prozent der mitochondrialen Proteine sind mit menschlichen Krankheiten assoziiert, weshalb sie auch für die medizinische Forschung eine wichtige Rolle spielen. Ein bislang noch ungeklärter Vorgang in den komplexen Mitochondrien war die Bildung ihrer Fass-Poren.

Eine aktuelle Studie untersucht die Verträglichkeit und Wirksamkeit einer neuartigen Therapietechnik zur Behandlung der Progressiven Supranukleären Blickparese (PSP). Mit dem Ziel, das Fortschreiten dieser Erkrankung des Nervensystems zu verlangsamen, wird ein kurzes Stück Nukleinsäure in das Nervenwasser verabreicht. Sie soll in den betroffenen Hirnzellen dem krankheitsauslösenden Potein entgegenwirken.

Neurodegenerative Krankheiten wie Alzheimer oder Parkinson werden durch Fehlfaltungen von Proteinen oder Peptiden hervorgerufen, also durch Änderungen in deren räumlicher Struktur. Ursache sind kleinste Abweichungen in der chemischen Zusammensetzung der Biomoleküle. Forschende des KIT haben nun eine effektive und simple Methode entwickelt, die solche Fehlfaltungen bereits in einem frühen Stadium der Erkrankung nachweisen kann.

Das Auslesen der Erbinformation gehört zu den wichtigsten Prozessen in Körperzellen. Unterlaufen bei der so genannten Gentranskription und der daraus folgenden Protein-Produktion Fehler, können Krebserkrankungen sowie Stoffwechsel- und Entwicklungsstörungen entstehen. Um neue Medikamente oder Therapien für solche Krankheiten zu entwickeln, ist also eine genaue Kenntnis der molekularen Abläufe im Zellinneren wichtig.

Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftlern der Universität Konstanz und der Freien Universität Amsterdam gelingt in Zusammenarbeit mit dem Entwicklungsteam des Unternehmens Bruker BioSpin erstmals der direkte, spektroskopische Nachweis der Bindung des „Parkinson-Proteins“ α-Synuclein an Lipidmembranen in der Zelle.