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  • Pressemitteilung - 25.10.2022

    Drei ERC Synergy Grants für Wissenschaftler der Universität Heidelberg

    Für zukunftsweisende Forschungsprojekte, die in gemeinsamer Arbeit mehrerer Teams bearbeitet werden, haben Wissenschaftler der Universität Heidelberg drei ERC Synergy Grants, drei hochdotierte Förderungen des Europäischen Forschungsrates, eingeworben.

    https://www.gesundheitsindustrie-bw.de/fachbeitrag/pm/drei-erc-synergy-grants-fuer-wissenschaftler-der-universitaet-heidelberg
  • Fachbeitrag - 07.02.2017 Prof. Dr. Stefan Bräse im Forschungslabor am Karlsruher Institut für Technologie bei der Entwicklung des MultiBacTAG-Systems.

    Designer-Proteine für pharmazeutische und biotechnologische Anwendungen

    Proteine stellen den Grundbaustein aller Zellen im Organismus dar. Ihre biologische Aktivität üben die Eiweiße meist nicht als isolierte Einheit, sondern erst in Verbindung mit vielen anderen Proteinen aus. Ein internationales Team in Zusammenarbeit mit Prof. Dr. Stefan Bräse am KIT hat mit dem innovativen MultiBacTAG-System eine Möglichkeit entwickelt, maßgeschneiderte Proteine für biotechnologische und pharmazeutische Anwendungen zu erzeugen.

    https://www.gesundheitsindustrie-bw.de/fachbeitrag/aktuell/designer-proteine-fuer-pharmazeutische-und-biotechnologische-anwendungen
  • Fachbeitrag - 07.03.2016 Schematische Darstellung der Methoden: Dabei werden Strukturdaten aus unterschiedlichen Quellen gesammelt, wobei insbesondere die sturkturelle Massenspektrometrie zum Einsatz kommt. So wird das System als Ansammlung rigider Körper repräsentiert. Durch extensives Sampling wird ein Ensemble von Modellen gewonnen, die im Einklang mit den experimentellen Daten stehen. Schließlich wird das Ensemble analysiert und validiert.

    Dem Gleichgewicht in der Zelle auf der Spur

    Viele biologische Prozesse, die in unserem Körper ablaufen, werden von Proteinkomplexen vorangetrieben und kontrolliert. Um diese Abläufe besser zu verstehen, entwickelt der Biochemiker Prof. Dr. Florian Stengel von der Universität Konstanz Methoden, die es in Zukunft erlauben sollen, die Architektur, das Zusammenspiel und die generelle Dynamik intakter Proteinkomplexe genauer zu untersuchen. Dafür verbindet er Methoden der strukturellen…

    https://www.gesundheitsindustrie-bw.de/fachbeitrag/aktuell/dem-gleichgewicht-in-der-zelle-auf-der-spur
  • Fachbeitrag - 17.12.2015 Zu sehen sind  in einer Mikroskopie-Aufnahme, wie Stammzellen beieinander bleiben.

    Hemmung der Bromodomäne für Stammzell-Differenzierung

    DNA-Methylierung und Histonmodifikation sind epigenetische Mechanismen, die das Ablesen von Genen regulieren. Darüber hinaus verändern Proteinkomplexe die Struktur des Chromatins und beeinflussen die Genexpression. Dr. Thomas Günther untersucht an der Universitätsklinik Freiburg den Einfluss des Hemmstoffs PFI-3 auf den BAF-Komplex. Dieser Proteinkomplex, kontrolliert sowohl die Erhaltung als auch die Differenzierung von Stammzellen.

    https://www.gesundheitsindustrie-bw.de/fachbeitrag/aktuell/hemmung-der-bromodomaene-fuer-stammzell-differenzierung
  • Fachbeitrag - 08.06.2015 Vereinfachte schematische Darstellung, wie die Kombination von zwei Fragment-Bausteinen (etwa nierenförmig grün und orange, oben rechts und links) das Design von Proteinen mit neuer Funktion (unten, grob hufeisenförmig) ermöglicht - in diesem Fall durch Bindung eines unförmigen, grauen Moleküls, das von den Ursprungs-Proteinen nicht gebunden wird.

    Neues Baukastenkonzept für maßgeschneiderte Proteine

    Begehrt in Biotechnologie und Medizin: In Zukunft könnten Proteinbausteine mit genau definierten Eigenschaften zu neuen Molekülen mit gewünschter Struktur und Funktion zusammengesetzt werden. Daran arbeitet die Biologin Birte Höcker mit ihrem „Protein-Lego“ am Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie in Tübingen.

    https://www.gesundheitsindustrie-bw.de/fachbeitrag/aktuell/neues-baukastenkonzept-fuer-massgeschneiderte-proteine
  • Dossier - 09.02.2015 Zu sehen sind die Hände eines Labormitarbeiters, der eine Schale mit Flüssigkeit schwenkt.

    Chemische Werkzeuge für biologische Anwendungen

    Die Grenzen zwischen den traditionellen Fachbereichen verschwimmen in den modernen Naturwissenschaften immer mehr. Oft ist interdisziplinäre Zusammenarbeit notwendig, um komplexe Prozesse oder biomolekulare Fragestellungen zu untersuchen. Das ist auch der zentrale Aspekt der sogenannten Chemischen Biologie, die die Anwendung chemischer Stoffe, Methoden und Werkzeuge auf biologische Systeme und Fragestellungen beinhaltet. Die Möglichkeiten reichen…

    https://www.gesundheitsindustrie-bw.de/fachbeitrag/dossier/chemische-werkzeuge-fuer-biologische-anwendungen
  • Fachbeitrag - 07.01.2014 20833_de.jpg

    Martin Scheffner: Biochemiker auf den Spuren eines vielfältigen Proteins

    Ob Proteinabbau Signaltransduktion oder Zellzykluskontrolle Ubiquitin spielt fast überall eine Rolle. Es wird in der Zelle an andere Proteine gebunden und beeinflusst damit deren Eigenschaften beispielsweise Halbwertszeit Funktion oder Lokalisation. Diesem vielseitigen Protein und seiner Erforschung hat sich Prof. Dr. Martin Scheffner verschrieben. Der Konstanzer Wissenschaftler untersucht die Enzyme des Ubiquitin-Systems und deren Rolle bei…

    https://www.gesundheitsindustrie-bw.de/fachbeitrag/aktuell/martin-scheffner-biochemiker-auf-den-spuren-eines-vielfaeltigen-proteins
  • Fachbeitrag - 05.08.2013 20171_de.jpg

    Marina Rubini erforscht mit Leidenschaft Proteinfaltung und -design

    Therapeutische Proteine sind ein wesentlicher Bestandteil moderner Pharmazie. Gerade bei Glykoproteinen ist dabei entscheidend, dass sie bei der Herstellung korrekt glykosyliert werden. Dr. Marina Rubini von der Universität Konstanz erforscht Möglichkeiten zum Proteindesign durch nichtnatürliche Aminosäuren, um so beispielsweise posttranslationale Modifikationen wie Glykosylierungen ortsspezifisch in Proteine einzubauen. Als Modell dient ihr…

    https://www.gesundheitsindustrie-bw.de/fachbeitrag/aktuell/marina-rubini-erforscht-mit-leidenschaft-proteinfaltung-und-design
  • Fachbeitrag - 25.02.2013 19274_de.jpg

    Frauke Melchior und der SUMO-Ringkampf von Proteinen

    Die Molekularbiologin Frauke Melchior entdeckte einen neuen Mechanismus der post-translationalen Proteinmodifikation, durch den eine Vielzahl von Prozessen in eukaryotischen Zellen gesteuert wird. Dabei wird ein kleines, als SUMO bezeichnetes Protein von spezifischen Enzymen kovalent an die Zielproteine gebunden und durch andere Enzyme wieder gespalten. Die Entdeckung prägte Melchiors wissenschaftliche Laufbahn.

    https://www.gesundheitsindustrie-bw.de/fachbeitrag/aktuell/frauke-melchior-und-der-sumo-ringkampf-von-proteinen
  • Dossier - 29.10.2008 Die Grafik zeigt, wie ein Signal, das außen an der Zellmembran ankommt, durch Wechselwirkungen zwischen Proteinen ins Zellinnere weitergeleitet wird.

    Signaltransduktion - spannende Forschung mit Zukunft

    Die Signaltransduktion gehört zu den besonders innovativen Forschungsfeldern in den Lebenswissenschaften. Zwar ist auch heute noch lange nicht alles verstanden und entschlüsselt doch die Signalforscher wissen inzwischen schon eine ganze Menge über die Signalweiterleitung und die verschiedenen Signalwege.

    https://www.gesundheitsindustrie-bw.de/fachbeitrag/dossier/signaltransduktion-spannende-forschung-mit-zukunft
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