Das Protein SNAP-tag ist ein leistungsstarkes Werkzeug, um Proteine mit synthetischen Fluorophoren für die Biobildgebung zu markieren. Wissenschaftler*innen des Max-Planck-Instituts für medizinische Forschung in Heidelberg haben eine deutlich verbesserte Version namens SNAP-tag2 entwickelt und Substrate optimiert, um Proteine in lebenden Zellen schneller markieren zu können.

Ein internationales Forschungsteam unter Leitung Konstanzer BiologInnen hat einen molekularen Mechanismus entschlüsselt, der die Aktivität sogenannter N-Myristoyltransferasen reguliert. Diese Enzyme spielen in biologischen Signalwegen eine Rolle, deren Fehlregulation zur Entstehung schwerer Krankheiten führen kann.

Forschende der Universität Heidelberg, des Universitätsklinikums Heidelberg und des Heidelberger Instituts für Theoretische Studien haben ein synthetisches Peptid entwickelt, das auf dem natürlichen Protein S100A1 basiert – einem nahezu universellen „Treibstoff“ für geschwächte Herzen. Sie kombinierten dazu computergestützte Methoden mit Laborstudien, um die therapeutische Wirkung des sogenannten S100A1ct-Peptidmoleküls zu untersuchen.

Das Spleißosom, sorgt dafür, dass die genetische Information aus dem Erbgut nach ihrer Umschreibung in eine Vorläufer-mRNA korrekt zur reifen mRNA zusammengefügt wird. Dieses „Spleißen“ ist eine Grundvoraussetzung für die Herstellung von Proteinen. Wissenschaftlern des Biochemie-Zentrums der Universität Heidelberg ist es gelungen, ein fehlerhaftes Spleißosom darzustellen und nachzuvollziehen, wie es in der Zelle erkannt und eliminiert wird.

Forscher haben eine neue Familie proteinbasierter Antagonisten entwickelt, die den Granulozyten-Kolonie-stimulierenden Faktor-Rezeptor (G-CSFR) effizient blockieren, der für die Entwicklung von Leukämie und anderen entzündlichen Erkrankungen unerlässlich ist. Diese bahnbrechende Arbeit ebnet den Weg für zielgerichtete Therapien, die die Behandlungsmöglichkeiten für Patienten, die an diesen Erkrankungen leiden, revolutionieren könnten.

Biochemiker am Institute for Innate Immunoscience (MI3) der Medizinischen Fakultät Mannheim der Universität Heidelberg haben einen wichtigen Mechanismus der Qualitätskontrolle bei der Proteinbiosynthese entdeckt. Georg Stoecklin und sein Team konnten zeigen, dass die E3 Ubiquitin-Ligase RNF10 dafür sorgt, dass Störungen durch „liegengebliebene“ Ribosomen behoben werden, indem die Ribosomen von der mRNA abgelöst werden.

Wie werden Proteine in unseren Zellen noch während ihrer Herstellung modifiziert? Ein internationales Team aus Forschenden der Universität Konstanz, des Caltech und der ETH Zürich entschlüsselte den molekularen Mechanismus dieses Vorgangs, der für unser Leben und unsere Gesundheit essenziell ist.

Mit einem neuartigen chemischen Verfahren ist es möglich, erstmals schnell und einfach modifizierte Peptide mit Boronsäuren herzustellen. Entwickelt wurde es von Wissenschaftlern des Organisch-Chemischen Instituts sowie des Instituts für Pharmazie und Molekulare Biotechnologie der Universität Heidelberg. Im Rahmen der Arbeiten gelang es, eine große Anzahl biologisch aktiver Peptid-Boronsäuren zu synthetisieren.

Forscher am Max Planck Institut für Biologie Tübingen, der Universität Tübingen und des Universitätsklinikums Tübingen haben ein internetbasiertes Toolkit entwickelt, um Proteindesign schneller und einfacher zu machen. Hierzu braucht man als Nutzer keine große Rechnerkapazität oder extensive Erfahrung im Bereich des Proteindesigns.

Gemeinsam mit Kollegen aus Israel und den USA untersucht HITS-Gruppenleiterin Frauke Gräter die Auswirkungen physikalischer Kräfte auf das Protein Kollagen in zwei verschiedenen Modellorganismen. Ziel des Projekts ist es, die Auswirkungen sogenannter Mechanoradikale auf die Integrität des Gewebes und das Wohlbefinden des Organismus zu messen, mit Auswirkungen auf Gesundheit und Alterung.

Neue Proteine für biomedizinische oder andere Anwendungen computergestützt zu entwickeln, erfordert lange Rechenzeiten auf leistungsstarken Servern. Ein Team aus Forschenden des Max-Planck-Instituts für Biologie Tübingen und des Universitätsklinikums Tübingen hat nun eine neue Berechnungsmethode entwickelt und getestet, die die notwendigen Energiekalkulationen erheblich beschleunigt.

Proteine haben charakteristische Aminosäure-Sequenzen, deren Analyse für Forschung und Medizin grundlegend ist. Diese können entschlüsselt werden. Allerdings ist die so genannte Sequenzierung von Proteinen teuer und zeitaufwändig. Ein groß angelegtes Forschungsvorhaben um Prof. Dr. Jan Behrends vom Physiologischen Institut der Universität Freiburg soll nun eine neue Technologie zur Proteinsequenzierung mit Nanoporen etablieren.

Für zukunftsweisende Forschungsprojekte, die in gemeinsamer Arbeit mehrerer Teams bearbeitet werden, haben Wissenschaftler der Universität Heidelberg drei ERC Synergy Grants, drei hochdotierte Förderungen des Europäischen Forschungsrates, eingeworben.

Dossier - 09.02.2015

Chemische Werkzeuge für biologische Anwendungen

Die Grenzen zwischen den traditionellen Fachbereichen verschwimmen in den modernen Naturwissenschaften immer mehr. Oft ist interdisziplinäre Zusammenarbeit notwendig, um komplexe Prozesse oder biomolekulare Fragestellungen zu untersuchen. Das ist auch der zentrale Aspekt der sogenannten Chemischen Biologie, die die Anwendung chemischer Stoffe, Methoden und Werkzeuge auf biologische Systeme und Fragestellungen beinhaltet.